淀粉樣蛋白 ELISA 試劑盒的蛋白質靶點背景

β 淀粉樣蛋白：  β 淀粉樣蛋白 (Aβ) 是通過淀粉樣前體蛋白 (APP)（一種功能未知的跨膜蛋白）的 α、β 和 γ 分泌酶連續(xù)裂解而產生的。抑制分泌酶活性已被提議作為限制淀粉樣蛋白-β (Aβ) 積累的治療策略。產生 Aβ 肽 C 末端的 γ 分泌酶在 APP 的跨膜區(qū)域內裂解，并產生長度為 36-43 個氨基酸殘基的淀粉樣蛋白 -Beta (Aβ) 亞型。最常見的 β 淀粉樣蛋白亞型是 Aβ ₄₀和 Aβ ₄₂；較短的淀粉樣蛋白-β亞型通常是通過內質網中的裂解產生的，而較長的亞型是通過反高爾基體網絡中的裂解加工的。 β40 _{_}是最常見的淀粉樣蛋白-β (Aβ) 同工型，但 Aβ ₄₂更容易形成纖維，因此是與阿爾茨海默病相關的主要形式。該淀粉樣蛋白-β ELISA 試劑盒中使用的抗體對淀粉樣蛋白-β 的 Aβ _{42同工型具有選擇性，與 Aβ 40}同工型的交叉反應性微不足道。

α-突觸核蛋白：   α-突觸核蛋白（SNCA 基因）是一種 140 個氨基酸的蛋白質，主要在大腦中表達，與帕金森病相關的路易體中的纖維結構相關。雖然α-突觸核蛋白主要位于細胞質中，但它與磷脂結合并與細胞膜結構相關。路易體中聚集體的產生和/或α-突觸核蛋白與膜結構的關聯被歸因于帕金森病的病因學。

SNCA 缺陷是導致 1 型帕金森病 (PARK1) 的原因。一種復雜的神經退行性疾病，其特征為運動遲緩、靜息性震顫、肌肉僵硬和姿勢不穩(wěn)定。其他特征包括特征性姿勢異常、自主神經功能障礙、肌張力障礙性痙攣和癡呆。帕金森病的病理涉及黑質中多巴胺能神經元的喪失以及大腦各個區(qū)域的存活神經元中路易體（聚集蛋白的神經元內積累）的存在。

E 2-UBCE。泛素結合酶：  泛素結合酶（或E2）在泛素化反應的第二步中起作用，將泛素亞基添加到賴氨酸上，并導致靶向蛋白質在蛋白酶體中降解。多泛素化過程將泛素（一種 76 個氨基酸的肽）的多條鏈共價連接到靶蛋白上的賴氨酸殘基上。一旦蛋白質被多聚泛素標記，它就會被蛋白酶體的 19S 亞基識別，從而觸發(fā) ATP 依賴性展開并靶向蛋白酶體的 20S 核心顆粒，在那里發(fā)生蛋白水解。